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Metodologia computacional para análise de interação de proteínas

Fiocruz Paraná - Instituto Carlos Chagas · 4. Tecnologia validada em laboratório

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Problema
A cristalografia de raios X e a ressonância magnética nuclear são duas das técnicas recomendadas e utilizadas para caracterização de estruturas e complexos proteicos em estudos. Entretanto, uma parcela significativa das proteínas não é passível de ser analisada por tais métodos. Atualmente, existe uma limitação de metodologias que permitam a análise de interação proteína-proteína em larga escala. O mapeamento da região de interação do epítopo, ou seja, a área da molécula do antígeno que se liga aos receptores celulares e aos anticorpos, é uma tarefa desafiadora e o desenvolvimento de medicamentos depende desse mapeamento.
Solução
A tecnologia propõe um método que, quando aplicado a misturas proteicas e posterior análise pela técnica de espectrometria de massas, permite a caracterização de complexos proteicos, mapeamento de epítopos e de interação proteína-proteína em larga escala. As identificações das interações são realizadas utilizando um software desenvolvido pela equipe. Dessa forma, a solução funciona como uma alternativa aos métodos convencionais de análise de biologia estrutural.
Diferencial
  • Estudo de interação de alta complexidade
  • Processamento de dados eficaz e rápido
  • Análise quantitativa de interações
Estágio de desenvolvimento

4. Tecnologia validada em laboratório

Estágio 4
O que buscamos?
Comercialização das metodologias juntamente com o software.
Inventores

Paulo Costa Carvalho

Diogo Borges Lima

Milan Avila Clasen

Louise Ulrich Kurt

Fabio Cesar Gozzo

Propriedade Intelectual

Não informado